DE2625834C3 - - Google Patents
Info
- Publication number
- DE2625834C3 DE2625834C3 DE2625834A DE2625834A DE2625834C3 DE 2625834 C3 DE2625834 C3 DE 2625834C3 DE 2625834 A DE2625834 A DE 2625834A DE 2625834 A DE2625834 A DE 2625834A DE 2625834 C3 DE2625834 C3 DE 2625834C3
- Authority
- DE
- Germany
- Prior art keywords
- determination
- ascorbate oxidase
- ascorbate
- oxidase
- reaction
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Expired
Links
- CIWBSHSKHKDKBQ-JLAZNSOCSA-N Ascorbic acid Chemical compound OC[C@H](O)[C@H]1OC(=O)C(O)=C1O CIWBSHSKHKDKBQ-JLAZNSOCSA-N 0.000 claims description 67
- 108010024957 Ascorbate Oxidase Proteins 0.000 claims description 35
- 235000010323 ascorbic acid Nutrition 0.000 claims description 33
- 239000011668 ascorbic acid Substances 0.000 claims description 32
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 claims description 24
- 229960005070 ascorbic acid Drugs 0.000 claims description 23
- MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N Hydrogen peroxide Chemical compound OO MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 21
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 claims description 21
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 17
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 17
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 claims description 17
- 239000000758 substrate Substances 0.000 claims description 15
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 14
- 210000002700 urine Anatomy 0.000 claims description 12
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 claims description 11
- 239000008103 glucose Substances 0.000 claims description 11
- 238000001514 detection method Methods 0.000 claims description 10
- 240000001980 Cucurbita pepo Species 0.000 claims description 9
- 235000009852 Cucurbita pepo Nutrition 0.000 claims description 9
- 241000219130 Cucurbita pepo subsp. pepo Species 0.000 claims description 9
- 235000003954 Cucurbita pepo var melopepo Nutrition 0.000 claims description 9
- 108010015776 Glucose oxidase Proteins 0.000 claims description 8
- 239000004366 Glucose oxidase Substances 0.000 claims description 8
- 229940116332 glucose oxidase Drugs 0.000 claims description 8
- 235000019420 glucose oxidase Nutrition 0.000 claims description 8
- 210000004369 blood Anatomy 0.000 claims description 7
- 239000008280 blood Substances 0.000 claims description 7
- 238000006479 redox reaction Methods 0.000 claims description 7
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims description 6
- 238000005259 measurement Methods 0.000 claims description 6
- 239000012876 carrier material Substances 0.000 claims description 5
- 239000002250 absorbent Substances 0.000 claims description 4
- 230000002745 absorbent Effects 0.000 claims description 4
- 239000000654 additive Substances 0.000 claims description 4
- 230000000996 additive effect Effects 0.000 claims description 4
- 239000000872 buffer Substances 0.000 claims description 4
- -1 γ -Dimethylaminopropyl Chemical group 0.000 claims description 4
- 239000004263 Guaiac resin Substances 0.000 claims description 2
- 229920000932 Gum guaicum Polymers 0.000 claims description 2
- 239000002253 acid Substances 0.000 claims description 2
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 claims description 2
- 235000019278 guaiac resin Nutrition 0.000 claims description 2
- 108060006004 Ascorbate peroxidase Proteins 0.000 claims 1
- 238000003556 assay Methods 0.000 claims 1
- CATMPQFFVNKDEY-AAEUAGOBSA-N gamma-Glu-Trp Chemical compound C1=CC=C2C(C[C@H](NC(=O)CC[C@H](N)C(O)=O)C(O)=O)=CNC2=C1 CATMPQFFVNKDEY-AAEUAGOBSA-N 0.000 claims 1
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims 1
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 24
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 16
- 102000003992 Peroxidases Human genes 0.000 description 12
- 108040007629 peroxidase activity proteins Proteins 0.000 description 12
- 229940072107 ascorbate Drugs 0.000 description 10
- RLFWWDJHLFCNIJ-UHFFFAOYSA-N 4-aminoantipyrine Chemical compound CN1C(C)=C(N)C(=O)N1C1=CC=CC=C1 RLFWWDJHLFCNIJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- OKKJLVBELUTLKV-UHFFFAOYSA-N Methanol Chemical compound OC OKKJLVBELUTLKV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- YXFVVABEGXRONW-UHFFFAOYSA-N Toluene Chemical compound CC1=CC=CC=C1 YXFVVABEGXRONW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 108010092464 Urate Oxidase Proteins 0.000 description 6
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 102000004316 Oxidoreductases Human genes 0.000 description 4
- 108090000854 Oxidoreductases Proteins 0.000 description 4
- 230000002779 inactivation Effects 0.000 description 4
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 4
- JRBJSXQPQWSCCF-UHFFFAOYSA-N 3,3'-Dimethoxybenzidine Chemical compound C1=C(N)C(OC)=CC(C=2C=C(OC)C(N)=CC=2)=C1 JRBJSXQPQWSCCF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- ISWSIDIOOBJBQZ-UHFFFAOYSA-N Phenol Chemical compound OC1=CC=CC=C1 ISWSIDIOOBJBQZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- LEHOTFFKMJEONL-UHFFFAOYSA-N Uric Acid Chemical compound N1C(=O)NC(=O)C2=C1NC(=O)N2 LEHOTFFKMJEONL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- TVWHNULVHGKJHS-UHFFFAOYSA-N Uric acid Natural products N1C(=O)NC(=O)C2NC(=O)NC21 TVWHNULVHGKJHS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 description 3
- 239000007979 citrate buffer Substances 0.000 description 3
- KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N citric acid Chemical compound OC(=O)CC(O)(C(O)=O)CC(O)=O KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 239000000047 product Substances 0.000 description 3
- 239000000523 sample Substances 0.000 description 3
- 229940116269 uric acid Drugs 0.000 description 3
- CMCBDXRRFKYBDG-UHFFFAOYSA-N 1-dodecoxydodecane Chemical compound CCCCCCCCCCCCOCCCCCCCCCCCC CMCBDXRRFKYBDG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- HFZWRUODUSTPEG-UHFFFAOYSA-N 2,4-dichlorophenol Chemical compound OC1=CC=C(Cl)C=C1Cl HFZWRUODUSTPEG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N Acetic acid Chemical compound CC(O)=O QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- RTZKZFJDLAIYFH-UHFFFAOYSA-N Diethyl ether Chemical compound CCOCC RTZKZFJDLAIYFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000002202 Polyethylene glycol Substances 0.000 description 2
- JUJWROOIHBZHMG-UHFFFAOYSA-N Pyridine Chemical compound C1=CC=NC=C1 JUJWROOIHBZHMG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 description 2
- OHDRQQURAXLVGJ-HLVWOLMTSA-N azane;(2e)-3-ethyl-2-[(e)-(3-ethyl-6-sulfo-1,3-benzothiazol-2-ylidene)hydrazinylidene]-1,3-benzothiazole-6-sulfonic acid Chemical compound [NH4+].[NH4+].S/1C2=CC(S([O-])(=O)=O)=CC=C2N(CC)C\1=N/N=C1/SC2=CC(S([O-])(=O)=O)=CC=C2N1CC OHDRQQURAXLVGJ-HLVWOLMTSA-N 0.000 description 2
- 230000008033 biological extinction Effects 0.000 description 2
- 239000003086 colorant Substances 0.000 description 2
- 230000008878 coupling Effects 0.000 description 2
- 238000010168 coupling process Methods 0.000 description 2
- 238000005859 coupling reaction Methods 0.000 description 2
- 230000006378 damage Effects 0.000 description 2
- 239000003599 detergent Substances 0.000 description 2
- 208000037265 diseases, disorders, signs and symptoms Diseases 0.000 description 2
- 238000006911 enzymatic reaction Methods 0.000 description 2
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 2
- 238000005470 impregnation Methods 0.000 description 2
- 238000011835 investigation Methods 0.000 description 2
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 2
- 230000003647 oxidation Effects 0.000 description 2
- 238000007254 oxidation reaction Methods 0.000 description 2
- RDOWQLZANAYVLL-UHFFFAOYSA-N phenanthridine Chemical compound C1=CC=C2C3=CC=CC=C3C=NC2=C1 RDOWQLZANAYVLL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 229920001223 polyethylene glycol Polymers 0.000 description 2
- 238000007086 side reaction Methods 0.000 description 2
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 2
- 230000001629 suppression Effects 0.000 description 2
- 125000003831 tetrazolyl group Chemical group 0.000 description 2
- JGBAASVQPMTVHO-UHFFFAOYSA-N 2,5-dihydroperoxy-2,5-dimethylhexane Chemical compound OOC(C)(C)CCC(C)(C)OO JGBAASVQPMTVHO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- UAIUNKRWKOVEES-UHFFFAOYSA-N 3,3',5,5'-tetramethylbenzidine Chemical compound CC1=C(N)C(C)=CC(C=2C=C(C)C(N)=C(C)C=2)=C1 UAIUNKRWKOVEES-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229920002134 Carboxymethyl cellulose Polymers 0.000 description 1
- 102000016938 Catalase Human genes 0.000 description 1
- 108010053835 Catalase Proteins 0.000 description 1
- 108010089254 Cholesterol oxidase Proteins 0.000 description 1
- RYGMFSIKBFXOCR-UHFFFAOYSA-N Copper Chemical compound [Cu] RYGMFSIKBFXOCR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- JPVYNHNXODAKFH-UHFFFAOYSA-N Cu2+ Chemical compound [Cu+2] JPVYNHNXODAKFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- SBJKKFFYIZUCET-JLAZNSOCSA-N Dehydro-L-ascorbic acid Chemical compound OC[C@H](O)[C@H]1OC(=O)C(=O)C1=O SBJKKFFYIZUCET-JLAZNSOCSA-N 0.000 description 1
- SBJKKFFYIZUCET-UHFFFAOYSA-N Dehydroascorbic acid Natural products OCC(O)C1OC(=O)C(=O)C1=O SBJKKFFYIZUCET-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- ZGTMUACCHSMWAC-UHFFFAOYSA-L EDTA disodium salt (anhydrous) Chemical compound [Na+].[Na+].OC(=O)CN(CC([O-])=O)CCN(CC(O)=O)CC([O-])=O ZGTMUACCHSMWAC-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 description 1
- 102000001554 Hemoglobins Human genes 0.000 description 1
- 108010054147 Hemoglobins Proteins 0.000 description 1
- 241001026509 Kata Species 0.000 description 1
- 150000000994 L-ascorbates Chemical class 0.000 description 1
- 239000002211 L-ascorbic acid Substances 0.000 description 1
- 235000000069 L-ascorbic acid Nutrition 0.000 description 1
- 239000004677 Nylon Substances 0.000 description 1
- 239000007983 Tris buffer Substances 0.000 description 1
- 206010047571 Visual impairment Diseases 0.000 description 1
- 238000010521 absorption reaction Methods 0.000 description 1
- 229960000583 acetic acid Drugs 0.000 description 1
- 239000012445 acidic reagent Substances 0.000 description 1
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 description 1
- QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N atomic oxygen Chemical compound [O] QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000002238 attenuated effect Effects 0.000 description 1
- 230000009286 beneficial effect Effects 0.000 description 1
- 239000011230 binding agent Substances 0.000 description 1
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 1
- 235000010948 carboxy methyl cellulose Nutrition 0.000 description 1
- 239000001768 carboxy methyl cellulose Substances 0.000 description 1
- 239000008112 carboxymethyl-cellulose Substances 0.000 description 1
- 239000003638 chemical reducing agent Substances 0.000 description 1
- 239000011248 coating agent Substances 0.000 description 1
- 238000000576 coating method Methods 0.000 description 1
- 229910052802 copper Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000010949 copper Substances 0.000 description 1
- 229910001431 copper ion Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000020960 dehydroascorbic acid Nutrition 0.000 description 1
- 239000011615 dehydroascorbic acid Substances 0.000 description 1
- 229940079919 digestives enzyme preparation Drugs 0.000 description 1
- 229940079593 drug Drugs 0.000 description 1
- 239000003814 drug Substances 0.000 description 1
- 238000001962 electrophoresis Methods 0.000 description 1
- 210000003743 erythrocyte Anatomy 0.000 description 1
- 238000011156 evaluation Methods 0.000 description 1
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 1
- 239000000706 filtrate Substances 0.000 description 1
- 239000012530 fluid Substances 0.000 description 1
- 235000011389 fruit/vegetable juice Nutrition 0.000 description 1
- 239000012362 glacial acetic acid Substances 0.000 description 1
- 239000000852 hydrogen donor Substances 0.000 description 1
- 150000002432 hydroperoxides Chemical class 0.000 description 1
- 239000012535 impurity Substances 0.000 description 1
- 229910021645 metal ion Inorganic materials 0.000 description 1
- VMGAPWLDMVPYIA-HIDZBRGKSA-N n'-amino-n-iminomethanimidamide Chemical compound N\N=C\N=N VMGAPWLDMVPYIA-HIDZBRGKSA-N 0.000 description 1
- 238000006386 neutralization reaction Methods 0.000 description 1
- 239000012434 nucleophilic reagent Substances 0.000 description 1
- 229920001778 nylon Polymers 0.000 description 1
- 239000007800 oxidant agent Substances 0.000 description 1
- 239000001301 oxygen Substances 0.000 description 1
- 229910052760 oxygen Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000003208 petroleum Substances 0.000 description 1
- 150000002989 phenols Chemical class 0.000 description 1
- 239000008363 phosphate buffer Substances 0.000 description 1
- 238000005375 photometry Methods 0.000 description 1
- 229920006267 polyester film Polymers 0.000 description 1
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 1
- UMJSCPRVCHMLSP-UHFFFAOYSA-N pyridine Natural products COC1=CC=CN=C1 UMJSCPRVCHMLSP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000011541 reaction mixture Substances 0.000 description 1
- 230000035484 reaction time Effects 0.000 description 1
- 230000008929 regeneration Effects 0.000 description 1
- 238000011069 regeneration method Methods 0.000 description 1
- BOLDJAUMGUJJKM-LSDHHAIUSA-N renifolin D Natural products CC(=C)[C@@H]1Cc2c(O)c(O)ccc2[C@H]1CC(=O)c3ccc(O)cc3O BOLDJAUMGUJJKM-LSDHHAIUSA-N 0.000 description 1
- 239000012488 sample solution Substances 0.000 description 1
- 229910052708 sodium Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000011734 sodium Substances 0.000 description 1
- 238000010186 staining Methods 0.000 description 1
- 125000000020 sulfo group Chemical group O=S(=O)([*])O[H] 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
- C12Q1/00—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
- C12Q1/54—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving glucose or galactose
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
- C12Q1/00—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
- C12Q1/26—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving oxidoreductase
Description
Die Erfindung betrifft ein Verfahren zur Bestimmung von
Substraten oder Enzymaktivitäten unter Anwendung einer
Redox-Reaktion als Meßreaktion in Verbindung mit der
Bestimmung von H₂O₂, wobei eine mögliche Störreaktion
durch Ascorbinsäure verhindert wird.
In der klinischen und pharmazeutischen Chemie, der
Biochemie und der Lebensmittelchemie sind Redox-Reaktio
nen zur Bestimmung von Enzym- bzw. Substrat-Konzentra
tionen von großem Interesse. Die Auswertung dieser
Reaktionen kann über photometrische Messungen erfolgen.
Sind in dem Testsystem neben den interessierenden
Redox-Partnern nun noch weitere reduzierende Substanzen
vorhanden, so ist mit Störungen zu rechnen. Besonders
häufig ist im Probematerial Ascorbinsäure anzutreffen.
Sie gibt als starkes Reduktionsmittel zu Störungen
Anlaß, wenn Pharmaka oder physiologische Flüssigkeiten,
wie Harn oder Urin, ascorbinhaltige Planzensäfte oder
sonstige Lebensmittel, die Ascorbinsäure enthalten oder
denen sie zugesetzt wurde, zur Untersuchung kommen. So
ist z. B. bekannt, daß folgende Reaktionen durch Ascorbin
säure gestört werden:
- A Reaktionen, bei den H₂O₂ und ein Wasserstoffdonator mit Peroxidase (POD) umgesetzt werden, werden durch die Reaktion gestört.
- B Reaktionen, bei denen Tetrazoliumsalze mit Reduktions mitteln zu Formazanen reduziert werden, werden durch die Reaktion Ascorbinsäure+Tetrazoliumsalz → Formazan+ Dehydroascorbinsäuregestört.
- C Reaktionen, bei denen Phenole mit nucleophilen Reagen tien oxidativ gekuppelt werden, werden dadurch gestört, daß Ascorbinsäure in noch nicht geklärter Weise zu Nebenreaktionen führt, so daß uneinheitliche Kupplungs produkte entstehen, die in ihrem Absorptionsverhalten in normalem und UV-Licht von den normalerweise gebilde ten Kupplungsprodukten abweichen.
Zur Entfernung der Ascorbinsäure aus dem Probenmaterial
sind die üblichen Oxidationsmethoden in der Regel unge
eignet, wenngleich in den US-Patentschriften 34 11 887
und 38 62 885 einschlägige Verfahren beschrieben sind,
bei denen durch den Zusatz von Kupferionen oder einem
Reagens, welches diese bildet, die Störung durch Ascor
binsäure vermieden werden soll. Oxidationsmittel greifen
auch Substrate und Enzyme an und zerstören sie. Ihre
Reduktionsprodukte, meist zwei- oder dreiwertige Metall
ionen, hemmen häufig die Enzyme, die zur Indikatorreak
tion benutzt werden. Die Zerstörung der Ascorbinsäure
mit Sauerstoff erfordert stark alkalisches Milieu, z. B.
25proz. NaOH. Das führt ebenfalls zur Zerstörung von
Substraten und Enzymen.
Der Erfindung liegt daher die Aufgabe zugrunde, ein
Verfahren zur Bestimmung von Substraten oder Enzymakti
vitäten unter Anwendung einer Redox-Reaktion als Meß
reaktion in Verbindung mit der Bestimmung von H₂O₂ zu
schaffen, welches durch Ascorbinsäure nicht mehr gestört
wird, ausgenommen unter Verwendung des integralen analy
tischen Elements gemäß Anspruch 16 der DE-OS 25 32 918.
Erfindungsgemäß wird diese Aufgabe dadurch gelöst, daß
dem Reaktionsansatz Ascorbatoxidase aus Zucchini (Cucur
bita pepo medullosa) zugesetzt wird.
Ascorbatoxidase aus Zucchini (Cucurbita pepo medullosa)
katalysiert die Reaktion:
In der DE-OS 25 32 918 wurde zwar bereits vorgeschlagen,
Ascorbatoxidase in einem Element unterzubringen, um
Ascorbationen zu entfernen, die die Analyse von Glucose
stören können. Nach den Angaben der Literatur über
Ascorbinsäure-Oxidase war aber zu erwarten, daß sich
dieses Enzym nicht für den erfindungsgemäßen Zweck
verwenden läßt. Alle bisher gewonnenen Enzympräparate
produzieren nämlich in einer Nebenreaktion H₂O₂. Gleich
zeitig unterliegt die Ascorbatoxidase einer sehr raschen
Inaktivierung, welche dem gleichzeitig gebildeten H₂O₂
zugeschrieben wird (Biochemical Copper Proceedings
Symposium Harriman New York, 1965, S. 305-337). Das
gilt auch für höchstgereinigte Präparationen, die in
der Ultrazentrifuge und bei der Elektrophorese keinerlei
Verunreinigungen mehr zeigen (Biochem. 4, 1362-1370
(1965)). Die Reaktionsinaktivierung wird auf die H₂O₂-
Bildung zurückgeführt (Biochem.Biophys.Acta 56, 427-439
(1962)). Nach den Berechnungen der letzteren Autoren
kann 1 U Ascorbatoxidase in 1 mMol/l Ascorbinsäurelösung
0,7 10-2 mMol/l H₂O₂ produzieren. Solche Ascorbat-Konzen
trationen sind in Probelösungen häufig vorhanden. Das
gebildete H₂O₂ steht ohne weiteres für enzymatische
Reaktionen zur Verfügung, wie am Beispiel der Katalase
nachgewiesen wurde. In dem System
zum photometrischen Nachweis von H₂O₂ bewirkt es bei
einem molaren Extinktionskoeffizienten von ca. 20 cm²/µMol
eine Extinktionsdifferenz von 0,14. Da der Meßbereich
normaler photometrischer Reaktionen von ca. 0,01 bis
1,00 reicht, wird hier ein untragbarer Fehler hervorge
rufen. In gleicher Weise werden Reaktionen gestört, bei
denen anstelle von H₂O₂ organische Hydroperoxide und
anstelle von POD Hämoglobin oder andere Oxidationskata
lysatoren verwendet werden.
Aber abgesehen von diesem durch das H₂O₂ hervorgerufenen
Fehler war aus der oben zuletzt angeführten Literatur
stelle bekannt, daß die Umsetzung der Ascorbinsäure
schon lange vor ihrer vollständigen Entfernung zum
Stillstand kommt.
Besonders gravierend mußte dies bei all solchen Redox-
Reaktionen sein, bei denen H₂O₂ entsteht, da dieses
H₂O₂ je einerseits die Inaktivierung des Enzyms noch
beschleunigen mußte und andererseits die Neubildung von
H₂O₂ durch die Ascorbatoxidase selbst zu völlig unüber
sichtlichen Erscheinungen führt. Es ist daher höchst
überraschend, daß es entgegen den Erwartungen möglich
ist, die auf dem Vorhandensein von Ascorbat beruhenden
Störungen durch den Zusatz von Ascorbatoxidase vollstän
dig zu beseitigen, ohne daß andere Störungen auftreten,
die den Vorteil der Ascorbatbeseitigung wieder zunichte
machen.
Das erfindungsgemäße Verfahren wird bei enzymatischen
Reaktionen angewendet, bei denen H₂O₂ gebildet wird,
also bei Reaktionen, die durch Oxidasen wie Glucoseoxi
dase, Uricase, Cholesterinoxidase und dergleichen
katalysiert werden. Die zugesetzte Ascorbatoxidasemenge
richtet sich nach der Höhe der zu erwartenden Ascorbin
säuremenge in der Probe. In der Regel werden 0,002 bis
100-U-Ascorbatoxidase/ml, vorzugsweise 0,01 bis 30 U/ml
Testansatz eingesetzt. Der pH-Wert der Reaktion richtet
sich in erster Linie nach dem pH-Wert, welcher für das
oder die anderen beteiligten Enzyme erforderlich ist.
pH-Werte zwischen 4,0 und 8,5 erwiesen sich dabei für
das Verfahren der Erfindung als geeignet.
Ein weiterer Gegenstand der Erfindung ist ein Reagens
zur enzymatischen Bestimmung von Substraten oder Enzym
aktivitäten, enthaltend ein System zur Bestimmung eines
Substrats oder Enzyms mit einer Redox-Reaktion als
Meßreaktion und ein System zur Bestimmung von H₂O₂,
sowie einen Zusatz, der verhindert, daß Ascorbinsäure
als möglicher Störfaktor auftritt, ausgenommen unter
Verwendung des integralen analytischen Elements gemäß
Anspruch 16 der DE-OS 25 32 918, welches dadurch gekenn
zeichnet ist, daß es als Zusatz Ascorbatoxidase aus
Zucchini (Cucurbita pepo medullosa) enthält.
Reagentien dieser Art enthalten, falls Glucose das zu
bestimmende Substrat ist, Peroxidase, Glucoseoxidase,
o-Dianisidin oder Azino-di-3-äthylbenzylthiazolinsulfo
nat-(6) zusammen mit Puffer. Bei Harnsäure als dem zu
bestimmenden Substrat besteht das System aus Peroxidase,
Uricase, einem Phenol wie z. B. 2,4-Dichlorphenol,
Aminoantipyrin und Puffer. Diese Systeme zur Bestimmung
von Substraten sind bekannt. An ihrer Stelle können
jedoch auch andere bekannte Systeme zur Bestimmung von
Substraten oder Enzymen im Rahmen des erfindungsgemäßen
Reagens verwendet werden.
Von besonderer Bedeutung ist die Erfindung auch für die
Anwendung auf dem Gebiet der Schnelldiagnostika. Derar
tige Schnelldiagnostika enthalten in der Regel die
verschiedenen, für die Durchführung des Verfahrens
benötigten Reagentien entweder in einem saugfähigen
Träger imprägniert oder mit einem geeigneten Bindemittel
auf einer Trägerfolie als Überzug aufgebracht. Die
bevorzugte Ausführungsform ist hierbei der Zusatz der
Ascorbatoxidase aus Zucchini (Cucurbita pepo medullosa)
zum Gemisch der übrigen Reagentien mit nachfolgender
Imprägnation auf einem saugfähigen Träger. Auf diese
Weise werden z. B. durch Ascorbinsäure praktisch nicht
gestörte Testpapiere zum Nachweis von Glucose im Harn
(z. B. gemäß der DE-OS 23 38 932), von Blut im Harn
(z. B. gemäß der P 24 60 903-8 der DBP 22 35 152) und
von Blut im Stuhl erhalten. Daß die Ascorbatoxidase in
den Testpapieren für Blut im Harn funktionsfähig und
lagerstabil bleibt, muß als höchst überraschend angese
hen werden. Diese Testpapiere enthalten nämlich über
schüssige Mengen an organischen Hydroperoxiden, von
denen ähnlich wie von H₂O₂ eine Inaktivierung der
Ascorbatoxidase zu erwarten gewesen wäre.
Die Ascorbatoxidase kann aber auch auf einem getrennten
Träger aufgebracht werden, der mit dem Träger der
übrigen Reagentien vereinigt, beispielsweise darüberge
legt, verklebt oder gemeinsam eingesiegelt wird. Beson
ders bevorzugt als Träger für die Ascorbatoxidase wird
in diesem Falle ein sogenanntes wasserlösliches Papier
(z. B. gemäß DE-OS 24 36 598), das die Farbreaktion auf
dem Trägerpapier der anderen Reagentien besonders gut
erkennen läßt. Diese Ausführungsweise ist besonders
dann von Vorteil, wenn in der Reagentienkombination
Substanzen vorhanden sind, die mit der Ascorbatoxidase
unverträglich sind, beispielsweise stark saure Reagen
tien.
Bei den obigen Ausführungsformen werden bis zu 5000 U
Ascorbatoxidase aus Zucchini (Cucurbita pepo medullosa)
pro ml Imprägnierlösung, vorzugsweise bis 2000 U/ml
Imprägnierlösung für die Reagensherstellung eingesetzt.
Weniger als 1 U/ml werden im allgemeinen nicht den
angestrebten Effekt sicherstellen.
Weiterhin können auch getrennte Zonen des Trägermaterials
mit der Ascorbatoxidase aus Zucchini (Cucurbita pepo
medullosa) bzw. den anderen Testreagentien imprägniert
werden. In diesem Falle wird zweckmäßig der Träger mit
der zu untersuchenden Lösung derart in Berührung gebracht,
daß die Lösung zuerst mit der ascorbatoxidasehaltigen
Zone in Berührung kommt und von dort aus in die Zone
gesaugt wird, welche die übrigen Testreagentien enthält.
Gemäß einer weiteren Ausführungsform wird die Ascorbat
oxidase aus Zucchini (Cucurbita pepo medullosa) nach
den bekannten Methoden der Enzymfixierung an unlöslichen
Trägern am Trägermaterial gebunden. Geeignete Methoden
sind bekannt aus
DE-OS 17 68 512,
21 28 743,
22 60 185,
22 60 184,
24 26 988,
26 03 319,
19 15 970.
Methoden, für die das erfindungsgemäße Verfahren beson
ders geeignet ist, sind die Glucosebestimmung mit
Peroxidase und Glucoseoxidase und o-Dianisidin oder
2,2′-Azino-di-3-äthylbenzthiazolinsulfonat-(6) (ABTS)
und der Nachweis von Harnsäure mittels Phenol, Aminoanti
pyrin, Peroxidase und Uricase.
Die folgenden Beispiele erläutern die Erfindung weiter.
Ascorbatoxidase bedeutet darin stets das Enzym aus
Zucchini.
Küvette 1 entspricht einer ungestörten Messung
(keine Ascorbinsäure).
Küvette 2 und 3 zeigen, daß 1 bzw. 0,1 µMol Ascorbat
den Test praktisch vollständig bzw. zu 41,5% hemmen.
Küvette 4 und 5 zeigen die vollständige Entstörung
dieser Ascorbat-Konzentrationen durch Zusatz von je
10 U Ascorbat-Oxidase.
Küvette 1 entspricht einer ungestörten Messung (kein
Ascorbat). Küvette 2 und 3 zeigen, daß 0,1 bzw.
0,01 µMol Ascorbat den Test vollständig bzw. zu 21%
hemmen.
Küvette 4 und 5 zeigen die vollständige Entstörung
dieser Ascorbat-Konzentrationen durch je 10 U Ascor
bat-Oxidase.
In 600 ml bidest. Wasser wird der Inhalt einer
Flasche 1 gelöst. Zusatz von 0,3 ml Detergenz auf
Basis Polyäthylenglykol-lauxyläther. In dunkler
Flasche bei ca. 4°C vier Wochen, bei ca. 25°C eine
Woche haltbar.
In 800 ml bidest. Wasser wird der Inhalt einer
Flasche 2 gelöst. Zusatz von 2,0 ml Detergenz auf
Basis Polyäthylenglykol-lauryläther. In dunkler
Flasche bei ca. 4°C vier Wochen, bei ca. 25°C eine
Woche haltbar.
50 mM Phosphatpuffer, pH 5,6
Ascorbat-Oxidase in den aus Fig. 2 der Zeich nung ersichtlichen Mengen.
Ascorbat-Oxidase in den aus Fig. 2 der Zeich nung ersichtlichen Mengen.
31 mM Tris/Citronensäure, pH 8,9
Uricase 0,08 U/ml
POD 0,015 U/ml
3,0 mM 2,4-Dichlorphenol, 4,0 mM 4-Aminoantipyrin
Uricase 0,08 U/ml
POD 0,015 U/ml
3,0 mM 2,4-Dichlorphenol, 4,0 mM 4-Aminoantipyrin
Zur Durchführung der Bestimmung wird das
Schlauchsystem des Automaten gemäß dem in Fig. 1
der Zeichnung dargestellten Fließschema zusammenge
stellt.
Fig. 2 der Zeichnung faßt in graphischer Darstellung
die Ergebnisse der Versuche zusammen.
Filterpapier wird mit einer Lösung folgender
Zusammensetzung getränkt und bei 50° getrocknet:
| 1,2 m Citratpuffer, pH 5|50,0 ml | |
| 9-(γ-Dimethylaminopropyl)-6-chlor-3-aminocarbazol-dihydrochlorid | 0,75 g |
| Glucoseoxidase (104 U/mg) | 0,25 g |
| Peroxidase (63 U/mg) | 0,05 g |
| Ascorbatoxidase (100 U/mg) | 1,00 g |
| Wasser | 100,0 ml |
Das Testpapier reagiert mit glucosehaltigen Urinen
mit rotorangen bis schwärzlichroten Farbtönen. Nach
einer Reaktionszeit von 2 Min. geben Urine gleichen
Glucosegehaltes mit Ascorbinsäuregehalten bis zu
150 mg/dl praktisch gleiche Reaktionsfarben.
Mit Testpapieren analoger Zusammensetzung, aber
ohne Ascorbatoxidase, sind je nach Glucosegehalt die
Reaktionsfarben bei Ascorbinsäurekonzentrationen ab
50 mg/dl abgeschwächt oder völlig unterdrückt.
Filterpapier wird nacheinander mit folgenden Lösun
gen imprägniert und bei 40° getrocknet.
| Lösung 1 | |
| 1,2 m Citratpuffer, pH 5,25|35,0 ml | |
| Äthylendiamintetraessigsäure, Dinatriumsalz | 0,1 g |
| Dioctylnatriumsulfosuccinat | 0,5 g |
| 2,5-Dimethylhexan-2,5-dihydroperoxid (ca. 70%ig) | 1,6 g |
| Phosphorsäuretrimorpholid | 12,7 g |
| Ascorbatoxidase (100 U/mg) | 0,3 g |
| Methanol | 30,0 ml |
| Wasser | ad 100,0 ml |
| Lösung 2 | |
| 3,3′,5,5′-Tetramethylbenzidin|0,3 g | |
| Phenanthridin | 0,2 g |
| Toluol/Petroläther (30 : 70) | ad 100,0 ml |
Mit diesem Testpapier kann die Anwesenheit von 5
Erythrozyten/mm³ im Harn auch in Gegenwart von 30
bis 50 mg Ascorbinsäure/100 ml nachgewiesen werden.
Mit einem Testpapier gleicher Zusammensetzung, aber
ohne Ascorbatoxidase gelingt dieser Nachweis schon in
Gegenwart von 10-20 mg Ascorbinsäure/100 ml nicht
mehr.
Wasserlösliches Papier aus Carboxymethylcellulose
(Flächengewicht 60 g/m²) wird mit einer Lösung von
20% Eisessig in Methanol zwecks Neutralisation
getränkt und getrocknet. Danach wird mit einer
wäßrigen Lösung von Ascorbatoxidase (10³ U/ml)
besprüht und gleich getrocknet.
Testpapier B wird auf Testpapier A gelegt und beide
werden zusammen zwischen einer Polyesterfolie und
einem Nylonnetz eingesiegelt. Der zu untersuchende
Urin wird auf den so hergestellten Teststreifen
aufgetropft.
Die Ergebnisse entsprechen denen von Beispiel 5
Filterpapier wird nacheinander mit folgenden Lösun
gen imprägniert und bei 40° getrocknet:
| Lösung 1 | |
| 1,2 m Citratpuffer, pH 5,25|10 ml | |
| Ascorbatoxidase 100 U/mg | 0,3 g |
| Wasser | ad 100,0 ml |
| Lösung 2 | |
| Guajakharz|3 g | |
| Toluol | ad 100,0 ml |
Die Lösung wird filtriert und nur das Filtrat zur
Imprägnierung verwendet.
Man erhält ein Testpapier, welches mit Stuhl
bestrichen wird. Wird auf die Rückseite eine 3%ige
wäßrige Lösung von Wasserstoffperoxid getropfelt, so
erhält man eine blaue Färbung, wenn der Stuhl ca. 2%
Blut enthält. Diese Färbung tritt auch bei ascorbinsäure
haltigen Stühlen (ca. 15 mg/100 g) auf, während sie in
diesen Fällen bei einem Testpapier ohne Ascorbatoxida
se ausbleibt.
Claims (10)
1. Verfahren zur quantitativen Bestimmung von Substra
ten oder Enzymaktivitäten unter Anwendung einer
Redox-Reaktion als Meßreaktion in Verbindung mit
der Bestimmung von H₂O₂, wobei eine mögliche
Störreaktion durch Ascorbinsäure verhindert wird,
ausgenommen unter Verwendung des integralen analy
tischen Elements gemäß Anspruch 16 der DE-OS 25 32 918,
dadurch gekennzeichnet,
daß in Anwesenheit von Ascorbatoxidase aus Zucchini
(Cucurbita pepo medullosa) gearbeitet wird.
2. Verfahren nach Anspruch 1,
dadurch gekennzeichnet,
daß 0,002 bis 100 U Ascorbatoxidase/ml Testansatz
eingesetzt werden.
3. Verfahren nach Anspruch 1 bis 2,
dadurch gekennzeichnet,
daß bei pH-Werten zwischen 4,0 und 8,5 gearbeitet
wird.
4. Reagens zur enzymatischen Bestimmung von Substra
ten oder Enzymaktivitäten, enthaltend ein System
zur Bestimmung eines Substrats oder Enzyms mit
einer Redox-Reaktion als Meßreaktion und ein
System zur Bestimmung von H₂O₂, sowie einen Zusatz,
der verhindert, daß Ascorbinsäure als möglicher
Störfaktor auftritt, ausgenommen unter Verwendung
des integralen analytischen Elements gemäß Anspruch
16 der DE-OS 25 32 918,
dadurch gekennzeichnet,
daß es als Zusatz Ascorbatoxidase aus Zucchini
(Cucurbita pepo medullosa) enthält.
5. Verwendung des Reagens nach Anspruch 4 für die
Glucosebestimmung.
6. Verwendung des Reagens nach Anspruch 4 zur Harn
säurebestimmung.
7. Reagens nach Anspruch 4,
dadurch gekennzeichnet,
daß das System zum Nachweis eines Substrats und
die Ascorbatoxidase auf einem saugfähigen Träger
material, vorzugsweise Papier, imprägniert vorlie
gen.
8. Reagens nach Anspruch 7, bestehend aus einem mit
Glucoseoxidase, Peroxidase, Ascorbatoxidase,
9-(γ-Dimethylaminopropyl)-6-chlor-3-aminocarbazol
salz und Puffer imprägnierten Trägerpapier.
9. Reagens nach Anspruch 7,
dadurch gekennzeichnet,
daß die Ascorbatoxidase auf einem wasserlöslichen
blattförmigen Trägermaterial das System zur Bestim
mung eines Substrats auf einem wasserunlöslichen
blattförmigen, saugfähigen Trägermaterial impräg
niert vorliegt und das wasserlösliche und das
wasserunlösliche Trägermaterial aufeinandergeschich
tet sind.
10. Verwendung eines Reagens nach Anspruch 7, bestehend
aus mit Ascorbatoxidase, Guajakharz und Puffer
imprägniertem Papier zum Nachweis von okkultem
Blut durch Farbentwicklung bei Zusatz von H₂O₂.
Priority Applications (31)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| DE2625834A DE2625834B2 (de) | 1976-06-09 | 1976-06-09 | Verfahren zur Bestimmung von Substraten oder Enzymaktivitäten |
| AT234077A AT354640B (de) | 1976-06-09 | 1977-04-04 | Verfahren zur bestimmung von substraten oder von enzymaktivitaeten |
| IE764/77A IE45546B1 (en) | 1976-06-09 | 1977-04-13 | Process for the determination of substrates or enzyme activities |
| CA276,113A CA1084393A (en) | 1976-06-09 | 1977-04-13 | Process for the determination of substrates or enzyme activities |
| AR267337A AR212763A1 (es) | 1976-06-09 | 1977-04-25 | Reactivo para la determinacion enzimatica de substractos o actividades enximaticas empleando una reaccion redox como reaccion de medicion |
| NLAANVRAGE7704591,A NL169503C (nl) | 1976-06-09 | 1977-04-27 | Werkwijze ter bepaling van substraten of enzymactiviteiten en werkwijze ter bereiding van een reagens voor de enzymatische bepaling van substraten en enzymactiviteiten. |
| US05/792,073 US4168205A (en) | 1976-06-09 | 1977-04-28 | Method for the determination of substrates or enzyme activities |
| FI771356A FI60719C (fi) | 1976-06-09 | 1977-04-28 | Foerfarande foer bestaemning av substrat eller enzymaktiviteter |
| GB17993/77A GB1519134A (en) | 1976-06-09 | 1977-04-29 | Process for the determination of substrates or enzyme activities |
| IT77@@A IT1075527B (it) | 1976-06-09 | 1977-05-03 | Procedimento per la determinazione di substrati oppure di attivita' enzimatiche |
| YU01144/77A YU114477A (en) | 1976-06-09 | 1977-05-05 | Method of defining substrates or enzymatic activity |
| ES458544A ES458544A1 (es) | 1976-06-09 | 1977-05-06 | Procedimiento para la determinacion de substratos o activi- dades de enzimas. |
| CS781874A CS235068B2 (en) | 1976-06-09 | 1977-05-06 | Agent for enzymatic determination of substrates |
| SE7705303A SE426601B (sv) | 1976-06-09 | 1977-05-06 | Forfarande for bestemning av substrat eller enzymaktivitet som paverkas av nervaro av askobinsyra och ett reagens for utforande av forfarandet |
| HU77BO00001667A HU172931B (hu) | 1976-06-09 | 1977-05-06 | Sposob i reagent dlja opredelenija substratov ili aktivnosti enzimov |
| PL1977197927A PL109224B1 (en) | 1976-06-09 | 1977-05-06 | Method of determining enzymatic substrates or enzymaticactivity |
| CH571277A CH633887A5 (de) | 1976-06-09 | 1977-05-06 | Verfahren und reagens zur bestimmung von substraten oder enzymaktivitaeten. |
| SU772481956A SU797592A3 (ru) | 1976-06-09 | 1977-05-06 | Способ определени субстрата или фер-МЕНТАТиВНОй АКТиВНОСТи B биОлОгичЕСКОММАТЕРиАлЕ |
| IL52047A IL52047A (en) | 1976-06-09 | 1977-05-06 | Process for the determination of substrates or enzyme activities with the use of redox reaction as measurement reaction and reagents therefor |
| NO771599A NO148340C (no) | 1976-06-09 | 1977-05-06 | Fremgangsmaate og reagens for bestemmelse av substrater eller enzymaktiviteter i naervaer av ascorbinsyre. |
| JP5195377A JPS52150692A (en) | 1976-06-09 | 1977-05-06 | Activity measuring method of substrate or enzyme and reagent for carrying out the method |
| ZA00772716A ZA772716B (en) | 1976-06-09 | 1977-05-06 | Process for the determination of substrates or enzyme activities |
| CS773018A CS207453B2 (en) | 1976-06-09 | 1977-05-06 | Method of determination of substrates or enzymatic effectiveness |
| PL1977217830A PL114343B1 (en) | 1976-06-09 | 1977-05-06 | Preparation for determining enzymatic substrates or enzyme activity |
| BR7703008A BR7703008A (pt) | 1976-06-09 | 1977-05-09 | Processo para determinacao de substratos ou atividades enzimaticas |
| DD7700198825A DD130178A5 (de) | 1976-06-09 | 1977-05-09 | Verfahren zur bestimmung von substraten oder enzymaktivitaeten |
| DK202677A DK144949C (da) | 1976-06-09 | 1977-05-09 | Fremgangsmaade og reagens til bestemmelse af substrater eller enzymaktiviteter |
| FR7714090A FR2354561A1 (fr) | 1976-06-09 | 1977-05-09 | Procede pour le dosage des substrats ou la mesure des activites enzymatiques |
| BE177392A BE854407A (fr) | 1976-06-09 | 1977-05-09 | Procede pour le dosage des substrats ou la mesure des activites enzymatiques |
| LU77290A LU77290A1 (de) | 1976-06-09 | 1977-05-09 | |
| AU25021/77A AU500988B2 (en) | 1976-06-09 | 1977-05-09 | Determination of enzyme activities in presence of ascorbic acid |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| DE2625834A DE2625834B2 (de) | 1976-06-09 | 1976-06-09 | Verfahren zur Bestimmung von Substraten oder Enzymaktivitäten |
Publications (3)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| DE2625834A1 DE2625834A1 (de) | 1977-12-15 |
| DE2625834B2 DE2625834B2 (de) | 1978-10-12 |
| DE2625834C3 true DE2625834C3 (de) | 1989-11-23 |
Family
ID=5980154
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| DE2625834A Granted DE2625834B2 (de) | 1976-06-09 | 1976-06-09 | Verfahren zur Bestimmung von Substraten oder Enzymaktivitäten |
Country Status (29)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4168205A (de) |
| JP (1) | JPS52150692A (de) |
| AR (1) | AR212763A1 (de) |
| AT (1) | AT354640B (de) |
| AU (1) | AU500988B2 (de) |
| BE (1) | BE854407A (de) |
| BR (1) | BR7703008A (de) |
| CA (1) | CA1084393A (de) |
| CH (1) | CH633887A5 (de) |
| CS (2) | CS207453B2 (de) |
| DD (1) | DD130178A5 (de) |
| DE (1) | DE2625834B2 (de) |
| DK (1) | DK144949C (de) |
| ES (1) | ES458544A1 (de) |
| FI (1) | FI60719C (de) |
| FR (1) | FR2354561A1 (de) |
| GB (1) | GB1519134A (de) |
| HU (1) | HU172931B (de) |
| IE (1) | IE45546B1 (de) |
| IL (1) | IL52047A (de) |
| IT (1) | IT1075527B (de) |
| LU (1) | LU77290A1 (de) |
| NL (1) | NL169503C (de) |
| NO (1) | NO148340C (de) |
| PL (2) | PL109224B1 (de) |
| SE (1) | SE426601B (de) |
| SU (1) | SU797592A3 (de) |
| YU (1) | YU114477A (de) |
| ZA (1) | ZA772716B (de) |
Families Citing this family (115)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE2834705B1 (de) * | 1978-08-08 | 1980-01-24 | Boehringer Mannheim Gmbh | Verfahren und Reagenz zur Durchfuehrung enzymatischer Bestimmungen |
| DE2907628C2 (de) * | 1979-02-27 | 1981-02-05 | C.A. Greiner Und Soehne Gmbh & Co Kg, 7440 Nuertingen | Proberöhrchen für die Untersuchung von Proben im klinischen Bereich, insbesondere von Urinproben |
| DE2914487A1 (de) * | 1979-04-10 | 1980-10-30 | Boehringer Mannheim Gmbh | Verfahren und mittel zur entfernung von ascorbinsaeure aus waessrigen fluessigkeiten |
| JPS56109595A (en) * | 1980-02-01 | 1981-08-31 | Wako Pure Chem Ind Ltd | Removal of reductive inhibitor |
| DE3012314A1 (de) * | 1980-03-29 | 1981-10-15 | W. Schlafhorst & Co, 4050 Mönchengladbach | Offenend-spinnvorrichtung |
| DE3012368C2 (de) * | 1980-03-29 | 1982-04-15 | Boehringer Mannheim Gmbh, 6800 Mannheim | Verfahren und diagnostische Mittel zum Nachweis von Redox-Reaktionen |
| US4310626A (en) * | 1980-06-02 | 1982-01-12 | Miles Laboratories, Inc. | Interference-resistant composition, device and method for determining a peroxidatively active substance in a test sample |
| DE3046741A1 (de) * | 1980-12-11 | 1982-07-15 | Boehringer Mannheim Gmbh, 6800 Mannheim | Nachweis von nad(p)h oder salicylat |
| DE3249743C2 (de) * | 1982-02-18 | 1990-10-04 | Amano Pharmaceutical Co., Ltd., Nagoya, Aichi, Jp | |
| US4587220A (en) * | 1983-03-28 | 1986-05-06 | Miles Laboratories, Inc. | Ascorbate interference-resistant composition, device and method for the determination of peroxidatively active substances |
| DE3313178A1 (de) * | 1983-04-12 | 1984-10-18 | Boehringer Mannheim Gmbh, 6800 Mannheim | Verfahren zur enzymatischen bestimmung von sulfit |
| JPS59230161A (ja) * | 1983-06-13 | 1984-12-24 | Wako Pure Chem Ind Ltd | 還元性物質の分解方法及び分解用試薬 |
| US5002893A (en) * | 1985-09-19 | 1991-03-26 | Isolab, Inc. | Single color reading method for determining fructosamine |
| US5196314A (en) * | 1986-04-04 | 1993-03-23 | Boehringer Mannheim Gmbh | Process and reagent for the determination of substrates or enzyme activities |
| DE3611227A1 (de) * | 1986-04-04 | 1987-10-08 | Boehringer Mannheim Gmbh | Verfahren und reagenz zur bestimmung von substraten oder enzymaktivitaeten |
| DE3620817A1 (de) * | 1986-06-21 | 1987-12-23 | Boehringer Mannheim Gmbh | Verfahren zur spezifischen bestimmung des serumfructosamingehalts sowie hierfuer geeignetes reagenzgemisch |
| US4885240A (en) * | 1986-09-04 | 1989-12-05 | Eastman Kodak Company | Use of organic buffers to reduce dehydroascorbic acid interference in analytical methods |
| US5387431A (en) * | 1991-10-25 | 1995-02-07 | Fuisz Technologies Ltd. | Saccharide-based matrix |
| US5456932A (en) * | 1987-04-20 | 1995-10-10 | Fuisz Technologies Ltd. | Method of converting a feedstock to a shearform product and product thereof |
| US5264105A (en) * | 1989-08-02 | 1993-11-23 | Gregg Brian A | Enzyme electrodes |
| US5264104A (en) * | 1989-08-02 | 1993-11-23 | Gregg Brian A | Enzyme electrodes |
| US5320725A (en) * | 1989-08-02 | 1994-06-14 | E. Heller & Company | Electrode and method for the detection of hydrogen peroxide |
| CA2028625A1 (en) * | 1990-07-05 | 1992-01-06 | Daniel S. Daniel | Ethanol analytical element |
| JPH04278450A (ja) * | 1991-03-04 | 1992-10-05 | Adam Heller | バイオセンサー及び分析物を分析する方法 |
| US5593852A (en) | 1993-12-02 | 1997-01-14 | Heller; Adam | Subcutaneous glucose electrode |
| US5262305A (en) * | 1991-03-04 | 1993-11-16 | E. Heller & Company | Interferant eliminating biosensors |
| DK0584228T3 (da) * | 1991-05-17 | 2000-09-18 | Biovail Tech Ltd | Fremgangsmåde til fremstilling af termoplastisk polymermateriale |
| US5576042A (en) * | 1991-10-25 | 1996-11-19 | Fuisz Technologies Ltd. | High intensity particulate polysaccharide based liquids |
| JP3802555B2 (ja) * | 1991-12-17 | 2006-07-26 | フイズ テクノロジーズ リミテッド | 潰瘍予防及び治療組成物並びに方法 |
| US5346377A (en) * | 1993-10-07 | 1994-09-13 | Fuisz Technologies Ltd. | Apparatus for flash flow processing having feed rate control |
| US5445769A (en) * | 1994-06-27 | 1995-08-29 | Fuisz Technologies Ltd. | Spinner head for flash flow processing |
| US5582855A (en) * | 1994-07-01 | 1996-12-10 | Fuisz Technologies Ltd. | Flash flow formed solloid delivery systems |
| US5556652A (en) * | 1994-08-05 | 1996-09-17 | Fuisz Technologies Ltd. | Comestibles containing stabilized highly odorous flavor component delivery systems |
| JP2838866B2 (ja) * | 1995-05-10 | 1998-12-16 | 株式会社同仁化学研究所 | 酸化発色分析における還元物質の活性抑制方法 |
| US5587198A (en) * | 1995-05-31 | 1996-12-24 | Fuisz Technologies Ltd. | Positive hydration method of preparing confectionery and product therefrom |
| US5776719A (en) * | 1997-07-07 | 1998-07-07 | Mercury Diagnostics, Inc. | Diagnostic compositions and devices utilizing same |
| US5989845A (en) | 1996-04-05 | 1999-11-23 | Mercury Diagnostics, Inc. | Diagnostic compositions and devices utilizing same |
| US6040151A (en) | 1998-03-10 | 2000-03-21 | Mercury Diagnostics, Inc. | Diagnostic compositions and devices utilizing same |
| US5824491A (en) * | 1996-05-17 | 1998-10-20 | Mercury Diagnostics, Inc. | Dry reagent test strip comprising benzidine dye precursor and antipyrine compound |
| ATE227844T1 (de) | 1997-02-06 | 2002-11-15 | Therasense Inc | Kleinvolumiger sensor zur in-vitro bestimmung |
| US6134461A (en) * | 1998-03-04 | 2000-10-17 | E. Heller & Company | Electrochemical analyte |
| US6103033A (en) * | 1998-03-04 | 2000-08-15 | Therasense, Inc. | Process for producing an electrochemical biosensor |
| US6175752B1 (en) | 1998-04-30 | 2001-01-16 | Therasense, Inc. | Analyte monitoring device and methods of use |
| US9066695B2 (en) | 1998-04-30 | 2015-06-30 | Abbott Diabetes Care Inc. | Analyte monitoring device and methods of use |
| US8974386B2 (en) | 1998-04-30 | 2015-03-10 | Abbott Diabetes Care Inc. | Analyte monitoring device and methods of use |
| US8480580B2 (en) | 1998-04-30 | 2013-07-09 | Abbott Diabetes Care Inc. | Analyte monitoring device and methods of use |
| US8346337B2 (en) | 1998-04-30 | 2013-01-01 | Abbott Diabetes Care Inc. | Analyte monitoring device and methods of use |
| US8465425B2 (en) | 1998-04-30 | 2013-06-18 | Abbott Diabetes Care Inc. | Analyte monitoring device and methods of use |
| US8688188B2 (en) | 1998-04-30 | 2014-04-01 | Abbott Diabetes Care Inc. | Analyte monitoring device and methods of use |
| US6949816B2 (en) | 2003-04-21 | 2005-09-27 | Motorola, Inc. | Semiconductor component having first surface area for electrically coupling to a semiconductor chip and second surface area for electrically coupling to a substrate, and method of manufacturing same |
| US6251260B1 (en) | 1998-08-24 | 2001-06-26 | Therasense, Inc. | Potentiometric sensors for analytic determination |
| US6338790B1 (en) | 1998-10-08 | 2002-01-15 | Therasense, Inc. | Small volume in vitro analyte sensor with diffusible or non-leachable redox mediator |
| US6591125B1 (en) | 2000-06-27 | 2003-07-08 | Therasense, Inc. | Small volume in vitro analyte sensor with diffusible or non-leachable redox mediator |
| EP1192269A2 (de) | 1999-06-18 | 2002-04-03 | Therasense, Inc. | Stofftransportliitierrter in vivo sensor |
| US6616819B1 (en) | 1999-11-04 | 2003-09-09 | Therasense, Inc. | Small volume in vitro analyte sensor and methods |
| US6560471B1 (en) | 2001-01-02 | 2003-05-06 | Therasense, Inc. | Analyte monitoring device and methods of use |
| EP1397068A2 (de) | 2001-04-02 | 2004-03-17 | Therasense, Inc. | Gerät und verfahren zur blutzuckerverfolgung |
| US7381184B2 (en) | 2002-11-05 | 2008-06-03 | Abbott Diabetes Care Inc. | Sensor inserter assembly |
| EP2314691A3 (de) * | 2002-11-14 | 2012-01-18 | Dharmacon, Inc. | Funktionale und hyperfunktionale siRNA |
| AU2003303597A1 (en) | 2002-12-31 | 2004-07-29 | Therasense, Inc. | Continuous glucose monitoring system and methods of use |
| US8066639B2 (en) | 2003-06-10 | 2011-11-29 | Abbott Diabetes Care Inc. | Glucose measuring device for use in personal area network |
| USD914881S1 (en) | 2003-11-05 | 2021-03-30 | Abbott Diabetes Care Inc. | Analyte sensor electronic mount |
| EP1718198A4 (de) | 2004-02-17 | 2008-06-04 | Therasense Inc | Verfahren und system zur bereitstellung einer datenkommunikation in einem kontinuierlichen blutzuckerüberwachungs- und managementsystem |
| US8333714B2 (en) | 2006-09-10 | 2012-12-18 | Abbott Diabetes Care Inc. | Method and system for providing an integrated analyte sensor insertion device and data processing unit |
| US9743862B2 (en) | 2011-03-31 | 2017-08-29 | Abbott Diabetes Care Inc. | Systems and methods for transcutaneously implanting medical devices |
| US8571624B2 (en) | 2004-12-29 | 2013-10-29 | Abbott Diabetes Care Inc. | Method and apparatus for mounting a data transmission device in a communication system |
| US9259175B2 (en) | 2006-10-23 | 2016-02-16 | Abbott Diabetes Care, Inc. | Flexible patch for fluid delivery and monitoring body analytes |
| US9788771B2 (en) | 2006-10-23 | 2017-10-17 | Abbott Diabetes Care Inc. | Variable speed sensor insertion devices and methods of use |
| US8613703B2 (en) | 2007-05-31 | 2013-12-24 | Abbott Diabetes Care Inc. | Insertion devices and methods |
| US7731657B2 (en) | 2005-08-30 | 2010-06-08 | Abbott Diabetes Care Inc. | Analyte sensor introducer and methods of use |
| US9572534B2 (en) | 2010-06-29 | 2017-02-21 | Abbott Diabetes Care Inc. | Devices, systems and methods for on-skin or on-body mounting of medical devices |
| US20090105569A1 (en) | 2006-04-28 | 2009-04-23 | Abbott Diabetes Care, Inc. | Introducer Assembly and Methods of Use |
| US10226207B2 (en) | 2004-12-29 | 2019-03-12 | Abbott Diabetes Care Inc. | Sensor inserter having introducer |
| US9398882B2 (en) | 2005-09-30 | 2016-07-26 | Abbott Diabetes Care Inc. | Method and apparatus for providing analyte sensor and data processing device |
| US8512243B2 (en) | 2005-09-30 | 2013-08-20 | Abbott Diabetes Care Inc. | Integrated introducer and transmitter assembly and methods of use |
| US7697967B2 (en) | 2005-12-28 | 2010-04-13 | Abbott Diabetes Care Inc. | Method and apparatus for providing analyte sensor insertion |
| US7883464B2 (en) | 2005-09-30 | 2011-02-08 | Abbott Diabetes Care Inc. | Integrated transmitter unit and sensor introducer mechanism and methods of use |
| US8112240B2 (en) | 2005-04-29 | 2012-02-07 | Abbott Diabetes Care Inc. | Method and apparatus for providing leak detection in data monitoring and management systems |
| US9521968B2 (en) | 2005-09-30 | 2016-12-20 | Abbott Diabetes Care Inc. | Analyte sensor retention mechanism and methods of use |
| US7766829B2 (en) | 2005-11-04 | 2010-08-03 | Abbott Diabetes Care Inc. | Method and system for providing basal profile modification in analyte monitoring and management systems |
| CA2636034A1 (en) | 2005-12-28 | 2007-10-25 | Abbott Diabetes Care Inc. | Medical device insertion |
| US11298058B2 (en) | 2005-12-28 | 2022-04-12 | Abbott Diabetes Care Inc. | Method and apparatus for providing analyte sensor insertion |
| US7885698B2 (en) | 2006-02-28 | 2011-02-08 | Abbott Diabetes Care Inc. | Method and system for providing continuous calibration of implantable analyte sensors |
| US7620438B2 (en) | 2006-03-31 | 2009-11-17 | Abbott Diabetes Care Inc. | Method and system for powering an electronic device |
| US8226891B2 (en) | 2006-03-31 | 2012-07-24 | Abbott Diabetes Care Inc. | Analyte monitoring devices and methods therefor |
| US7920907B2 (en) | 2006-06-07 | 2011-04-05 | Abbott Diabetes Care Inc. | Analyte monitoring system and method |
| US8732188B2 (en) | 2007-02-18 | 2014-05-20 | Abbott Diabetes Care Inc. | Method and system for providing contextual based medication dosage determination |
| US8930203B2 (en) | 2007-02-18 | 2015-01-06 | Abbott Diabetes Care Inc. | Multi-function analyte test device and methods therefor |
| US8123686B2 (en) | 2007-03-01 | 2012-02-28 | Abbott Diabetes Care Inc. | Method and apparatus for providing rolling data in communication systems |
| US8665091B2 (en) | 2007-05-08 | 2014-03-04 | Abbott Diabetes Care Inc. | Method and device for determining elapsed sensor life |
| US8461985B2 (en) | 2007-05-08 | 2013-06-11 | Abbott Diabetes Care Inc. | Analyte monitoring system and methods |
| US7928850B2 (en) | 2007-05-08 | 2011-04-19 | Abbott Diabetes Care Inc. | Analyte monitoring system and methods |
| US8456301B2 (en) | 2007-05-08 | 2013-06-04 | Abbott Diabetes Care Inc. | Analyte monitoring system and methods |
| JP5216968B2 (ja) * | 2007-08-07 | 2013-06-19 | 株式会社シノテスト | テトラゾリウム化合物を色原体として用いる試料中の測定対象物質の測定方法及び測定試薬、非特異的発色を抑制する方法、並びに非特異的発色抑制剤 |
| US8103456B2 (en) | 2009-01-29 | 2012-01-24 | Abbott Diabetes Care Inc. | Method and device for early signal attenuation detection using blood glucose measurements |
| US20100198034A1 (en) | 2009-02-03 | 2010-08-05 | Abbott Diabetes Care Inc. | Compact On-Body Physiological Monitoring Devices and Methods Thereof |
| US20100213057A1 (en) | 2009-02-26 | 2010-08-26 | Benjamin Feldman | Self-Powered Analyte Sensor |
| US9226701B2 (en) | 2009-04-28 | 2016-01-05 | Abbott Diabetes Care Inc. | Error detection in critical repeating data in a wireless sensor system |
| WO2011026148A1 (en) | 2009-08-31 | 2011-03-03 | Abbott Diabetes Care Inc. | Analyte monitoring system and methods for managing power and noise |
| WO2011026147A1 (en) | 2009-08-31 | 2011-03-03 | Abbott Diabetes Care Inc. | Analyte signal processing device and methods |
| US9320461B2 (en) | 2009-09-29 | 2016-04-26 | Abbott Diabetes Care Inc. | Method and apparatus for providing notification function in analyte monitoring systems |
| WO2011041531A1 (en) | 2009-09-30 | 2011-04-07 | Abbott Diabetes Care Inc. | Interconnect for on-body analyte monitoring device |
| USD924406S1 (en) | 2010-02-01 | 2021-07-06 | Abbott Diabetes Care Inc. | Analyte sensor inserter |
| CA3135001A1 (en) | 2010-03-24 | 2011-09-29 | Abbott Diabetes Care Inc. | Medical device inserters and processes of inserting and using medical devices |
| US11064921B2 (en) | 2010-06-29 | 2021-07-20 | Abbott Diabetes Care Inc. | Devices, systems and methods for on-skin or on-body mounting of medical devices |
| JP6443802B2 (ja) | 2011-11-07 | 2018-12-26 | アボット ダイアベティス ケア インコーポレイテッドＡｂｂｏｔｔ Ｄｉａｂｅｔｅｓ Ｃａｒｅ Ｉｎｃ． | 分析物モニタリング装置および方法 |
| EP4344633A2 (de) | 2011-12-11 | 2024-04-03 | Abbott Diabetes Care, Inc. | Analytsensorvorrichtungen, verbindungen und verfahren |
| CN104131765A (zh) * | 2014-07-22 | 2014-11-05 | 哈尔滨盛世华林科技有限公司 | 一种门底自动密封条 |
| US10213139B2 (en) | 2015-05-14 | 2019-02-26 | Abbott Diabetes Care Inc. | Systems, devices, and methods for assembling an applicator and sensor control device |
| WO2016183493A1 (en) | 2015-05-14 | 2016-11-17 | Abbott Diabetes Care Inc. | Compact medical device inserters and related systems and methods |
| CN115444410A (zh) | 2017-01-23 | 2022-12-09 | 雅培糖尿病护理公司 | 用于插入体内分析物传感器的施加器及组件 |
| CN108872220B (zh) * | 2018-07-11 | 2020-03-24 | 深圳华创生物医药科技有限公司 | 一种无汞对羟基苯丙氨酸检测试剂及制备方法和应用 |
| JP6703722B1 (ja) * | 2019-10-16 | 2020-06-03 | 株式会社エンザイム・センサ | Ｌ−グルタミンの測定方法、及びそのためのキット |
| WO2022032178A1 (en) | 2020-08-06 | 2022-02-10 | Mate Precision Technologies Inc. | Vise assembly |
| US11878381B2 (en) | 2020-08-06 | 2024-01-23 | Mate Precision Technologies Inc. | Tooling base assembly |
Family Cites Families (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US3411887A (en) * | 1964-06-15 | 1968-11-19 | Miles Lab | Diagnostic composition |
| AT308049B (de) * | 1970-08-28 | 1973-06-25 | Boehringer Mannheim Gmbh | Reagens zur Glucosebestimmung |
| JPS5033795B1 (de) * | 1970-11-25 | 1975-11-04 | ||
| US3791988A (en) * | 1972-03-23 | 1974-02-12 | Hoffmann La Roche | Diagnostic test for glucose |
| US3992158A (en) * | 1973-08-16 | 1976-11-16 | Eastman Kodak Company | Integral analytical element |
| FR2280081A1 (fr) * | 1974-07-23 | 1976-02-20 | Kodak Pathe | Produit composite unitaire pour l'analyse chimique ou biologique |
-
1976
- 1976-06-09 DE DE2625834A patent/DE2625834B2/de active Granted
-
1977
- 1977-04-04 AT AT234077A patent/AT354640B/de not_active IP Right Cessation
- 1977-04-13 IE IE764/77A patent/IE45546B1/en not_active IP Right Cessation
- 1977-04-13 CA CA276,113A patent/CA1084393A/en not_active Expired
- 1977-04-25 AR AR267337A patent/AR212763A1/es active
- 1977-04-27 NL NLAANVRAGE7704591,A patent/NL169503C/xx not_active IP Right Cessation
- 1977-04-28 FI FI771356A patent/FI60719C/fi not_active IP Right Cessation
- 1977-04-28 US US05/792,073 patent/US4168205A/en not_active Expired - Lifetime
- 1977-04-29 GB GB17993/77A patent/GB1519134A/en not_active Expired
- 1977-05-03 IT IT77@@A patent/IT1075527B/it active
- 1977-05-05 YU YU01144/77A patent/YU114477A/xx unknown
- 1977-05-06 CH CH571277A patent/CH633887A5/de not_active IP Right Cessation
- 1977-05-06 CS CS773018A patent/CS207453B2/cs unknown
- 1977-05-06 SE SE7705303A patent/SE426601B/xx not_active IP Right Cessation
- 1977-05-06 ES ES458544A patent/ES458544A1/es not_active Expired
- 1977-05-06 ZA ZA00772716A patent/ZA772716B/xx unknown
- 1977-05-06 PL PL1977197927A patent/PL109224B1/pl unknown
- 1977-05-06 SU SU772481956A patent/SU797592A3/ru active
- 1977-05-06 JP JP5195377A patent/JPS52150692A/ja active Granted
- 1977-05-06 PL PL1977217830A patent/PL114343B1/pl unknown
- 1977-05-06 CS CS781874A patent/CS235068B2/cs unknown
- 1977-05-06 IL IL52047A patent/IL52047A/xx unknown
- 1977-05-06 NO NO771599A patent/NO148340C/no unknown
- 1977-05-06 HU HU77BO00001667A patent/HU172931B/hu unknown
- 1977-05-09 FR FR7714090A patent/FR2354561A1/fr active Granted
- 1977-05-09 BR BR7703008A patent/BR7703008A/pt unknown
- 1977-05-09 AU AU25021/77A patent/AU500988B2/en not_active Expired
- 1977-05-09 BE BE177392A patent/BE854407A/xx not_active IP Right Cessation
- 1977-05-09 DK DK202677A patent/DK144949C/da not_active IP Right Cessation
- 1977-05-09 LU LU77290A patent/LU77290A1/xx unknown
- 1977-05-09 DD DD7700198825A patent/DD130178A5/de unknown
Also Published As
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| DE2625834C3 (de) | ||
| EP0016947B1 (de) | Verfahren und Reagenz zur enzymatischen Bestimmung von Enzymsubstraten | |
| DE69729672T2 (de) | Biosensor | |
| EP0037056B1 (de) | Verfahren und diagnostische Mittel zum Nachweis von Redox-Reaktionen | |
| DE2265122C2 (de) | Verfahren zur Bestimmung von Cholesterin | |
| DE2512585C3 (de) | Verfahren, Testlösung und analytisches Element für die Bestimmung des Gesamt-Cholesteringehaltes von Cholesterin und Cholesterinester enthaltenden Mischungen | |
| DD209478A5 (de) | Testsystem und verfahren zur bestimmung von substanzen in fluessigkeiten | |
| DE2653537C3 (de) | Verfahren und Mittel zur Bestimmung von Hydroperoxiden | |
| EP0054146B1 (de) | Nachweis von NAD (P) H oder Salicylat | |
| EP0239931A2 (de) | Verfahren und Reagenz zur Bestimmung von Substraten oder Enzymaktivitäten | |
| EP0291060B1 (de) | Verfahren zur Bestimmung von Fructosamin | |
| DE1498901C3 (de) | Diagnostisches Mittel und Ver fahren zum Nachweis bzw zur Be Stimmung von Harnsaure im Blut | |
| EP0068438B1 (de) | Mittel und Verfahren zum Nachweis von Wasserstoffperoxid | |
| CH638050A5 (de) | Verfahren und reagens zur bestimmung von ascorbinsaeure. | |
| DE2512586B2 (de) | Mehrschichtiges analytisches element fuer die quantitative bestimmung des cholesteringehaltes von fluessigkeiten | |
| EP0309882A2 (de) | Verfahren zur spezifischen Bestimmung des Serumfructosamingehalts sowie hierfür geeignetes Reagenzgemisch | |
| DE2737288C2 (de) | Verfahren zur Bestimmung des freien und/oder in Form von Triglyceriden vorliegenden gebundenen Glycerins in wäßrigen Flüssigkeiten sowie Bestimmungsreagenz für die Durchführung des Verfahrens und Bestimmungsreagenz für die Bestimmung von Adenosintriphosphat | |
| EP0048347B1 (de) | Verfahren und Reagens zur Bestimmung von Glycerin | |
| DE4321807A1 (de) | Verfahren zur quantitativen Bestimmung von 1,5-Anhydroglucitol | |
| DE19651886A1 (de) | Mittel und Verfahren zur Bestimmung von hydrolytischen Enzymen | |
| DE4343082A1 (de) | Mittel und Verfahren zur Bilirubin-Entstörung enzymatischer H¶2¶O¶2¶-Farbtests | |
| DE3539772C2 (de) | ||
| DE3238339A1 (de) | Chromogenes mittel zur kolorimetrischen bestimmung von peroxiden | |
| EP0089606A2 (de) | Verfahren und Reagenz zur Bestimmung von Glycerin | |
| DE2407046C3 (de) | Verfahren und Reagentiensystem zur qualitativen und quantitativen Bestimmung von Katalase in Milch und anderen Flüssigkeiten, insbesondere in solchen biologischen Ursprungs |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| OD | Request for examination | ||
| C3 | Grant after two publication steps (3rd publication) |